Atemgastransport  

Das Blut ist eine Flüssigkeit gemischt aus festen, zellulären Bestandteil mit roten (Erythrozyten) und weißen (Leukozyten) Blutkörperchen, Thrombozyten (Blutplättchen für Blutgerinnung) auch flüssigem Anteil (Plasma) besitzt. Im Blutplasma befinden sich gelöste Gerinnungseiweiße, Salze und weitere kleinmolekulare Substanzen. Filtert man diese gerinnungsaktiven Eiweiße aus dem Plasma, erhält man das Serum. Das gesamte Blutvolumen beim Erwachsenen beträgt 4,5-6 Liter, wobei das Gesamtvolumen sehr sensibel auf Flüssigkeits- und Salzaufnahme reagiert und einen gewissen Spielraum erlaubt.

Besonders bedeutend für den Sport sind die Erythrozyten, da sie die Atemgase im Blut transportieren und maßgeblich die Sauerstofftransportfähigkeit bestimmen [1]. Die Zunahme an Blutvolumen (ca. 6600 mL vs 4900 mL) bzw. die Anzahl roter Blutkörperchen bei Ausdauerathleten im Vergleich zu Untrainierten ist hinreichend bekannt [2][3][4][5]. Die Bedeutung des sauerstofftransportierenden System zur Erbringung von Höchstleistung ist seit längerem bekannt weswegen die unerlaubte Zufuhr von Blut, z.B. durch Blutdoping (unerlaubte Zufuhr von Bluttransfusionen), Zufuhr von Erythropoetin (EPO) zur Steigerung der Erythrozytenanzahl [5][6] oder höhentrainingsbedingte Zunahme an roten Blutkörperchen durch Höhentraining [3][5] im Ausdauersport großes Interesse hervorruft. Die Reinfusion, beispielsweise von 900-1350mL Eigenblut, führt zu einer Steigerung der maximalen Sauerstoffaufnahme von ca. 4-9% [7] [8] weswegen diese Dopingmethode bei Ausdauersportlern unerlaubterweise Anwendung findet.

Wird die Blutzufuhr zum Muskel beispielsweise durch intramuskuläre Okklusion behindern, z.B. in der Abfahrtshocke bei Skirennläufern [9] oder gar zu hohem Druck von Kompressionstextilien [10], führt der verringerte Blutfluss zu lokaler Sauerstoffarmut (Hypoxie) [9]. In Folge dessen kommt es aufgrund anaerober Prozesse zu Übersäuerung (zum Abfall von pH) und entsprechender azidosebedingter lokaler Ermüdung [9][11][12][13][][].

O2 und CO2 unterscheiden sich nicht nur in ihren Diffusionseigenschaften, sondern auch bezüglich ihres Transportes im Blut. Aufgrund des niedrigen alveolären pO2 kann nicht ausreichend Sauerstoff physikalisch im Blut gelöst werden um sämtliche Gewebe zu versorgen. Nur etwa 2% des im Blut befindlichen Sauerstoffes wird ungebunden bzw. physikalisch gelöst transportiert. Der verbleibende Großteil des Sauerstoffes wird gebunden an Hämoglobin (Hb) transportiert.

Das Hämoglobin ist ein Molekül, das sich in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) befindet. Es besteht aus dem Proteinanteil Globin, das aus vier Proteinketten aufgebaut ist und den vier Häm-Molekülen, die ein zentrales Eisen-Ion besitzen, welches vier Moleküle Sauerstoff binden kann. Nach erfolgter O2-Bindung spricht man vom Oxyhämoglobin (HbO2). Durch Zigarettenrauch, Gifte (z.B. Nitrate, Kohlenmonoxid []) oder bestimmte Medikamente (z.B. Nitroglycerin) wird das Hämoglobin durch Oxidation inaktiviert.

Entscheidend für einen funktionierenden Sauerstofftransport ist die Fähigkeit des Hämoglobins, seine Affinität für O2 durch verschiedene Einflussfaktoren zu ändern []. Als wichtigste Einflussfaktorengelten der pH-Wert, der pCO2, die Temperatur und die Konzentration von 2,3-Biphosphoglyzerat (ein Stoffwechselmetabolit von Erythrozyten) im jeweiligen Gewebe. Um Aussagen über die O2-Sättigung des Hämoglobins und des Myoglobins (Sauerstoffspeicher in den Muskelzellen) treffen zu können, hilft die Betrachtung der Sauerstoffbindungskurve (Abbildung 1).

Sauerstoffsättigung

Abbildung 1: Sauerstoffbindungskurve von Hämoglobin und Myoglobin.

Die Sauerstoffbindungskurve stellt die Abhängigkeit des pO2 zur O2-Sättigung dar, und zeigt wie der pO2 verändert werden muss, um eine bestimmte O2-Sättigung zu erzielen. Die Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins weist einen S-förmigen Verlauf auf; die des Myoglobins (sauerstoffbindendes Protein im Muskel) einen hyperbolen. Ursächlich für die charakteristischen Kurvenverläufe ist der jeweilige Molekülaufbau: Die vier Untereinheiten im Hämoglobin beeinflussen sich in einer kooperativen Wechselwirkung, so dass die Bindung des Sauerstoffs an die erste Untereinheit anfangs erschwert ist. Mit Bindung weiterer O2-Moleküle verläuft die Bindung leichter. Die Plateaubildung beider Kurven dient der Gewährleistung eines möglichst großen Toleranzbereichs bei abnormalen Erniedrigungen des arteriellen pO2 (wie z.B. bei Höhenaufenthalt). So ist bei einem niedrigen arteriellen pO2 von 60 mmHg (8 kPa) die O2-Sättigung immer noch 90%. Beim Menschen in körperlicher Ruhe beträgt der pO2 im gemischt-venösen Blut durchschnittlich 40 mmHg (5,3 kPa) entsprechend einer O-Sättigung von 75%.

Die Sauerstoffbindungskurve kann sich nach links und rechts verschieben, wobei v.a. der mittlere Bereich der Kurve betroffen ist (Abbildung 1 und 2).

Rechtsverschiebung

Abbildung 2: Links- und Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve

Auslöser für eine der beiden Richtung ist die Konzentration an CO2, der pH-Wert (Konzentration an H+-Ionen), die Temperatur und die Konzentration von 2,3-Bisphosphoglycerat. Eine Rechtsverschiebung bedeutet, eine Affinitätsabnahme des Hämoglobins bezüglich der O2-Bindung; d.h. es ist ein höherer pO2 zur Sättigung des Hämoglobins notwendig, wodurch die O2-Abgabe ins Gewebe begünstigt ist. Analog dazu bedeutet eine Linksverschiebung eine Affinitätszunahme des Hämoglobins; d.h. es ist ein geringerer pO2 notwendig, um die gleiche O2-Sättigung zu erreichen, wodurch die O2-Aufnahme in der Lunge begünstigt ist.

Zur Verdeutlichung werden die Bedingungen in der Lunge denen des Muskelgewebes gegenüber gestellt: Im arbeitenden Muskel wird für den Stoffwechsel O2 benötigt; gleichzeitig entsteht dabei CO2 und Protonen (H+). Zusätzlich herrscht durch die Muskelaktivität eine erhöhte Temperatur. Diese Veränderungen im Muskelgewebe begünstigen eine Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve, so dass Hämoglobin weniger affin zum O2 ist. Aus physiologischer Sicht ist dies äußerst praktisch, denn der im Muskel benötigte Sauerstoff kann leichter vom Hämoglobin abgegeben werden und ins Gewebe diffundieren. In der Lunge verhält es sich umgekehrt: Der pCO2 und H+ sind aufgrund der alveolären Ventilation gering, ebenso wie die Temperatur, so dass die Sauerstoffbindungskurve eine Linksverschiebung erfährt. Durch diese Affinitätssteigerung des Hämoglobins kann O2 leichter binden und somit eine Oxygenierung des Blutes in der Lunge erleichtern.

Einzelnachweise

  1. Ekblom, B., G. Wilson, and P.O. Astrand, Central circulation during exercise after venesection and reinfusion of red blood cells. J Appl Physiol, 1976. 40(3): p. 379-83.→ http://jap.physiology.org/content/40/3/379
  2. Warburton, D.E.R., et al., Induced hypervolemia, cardiac function, VO2max, and performance of elite cyclists. Medicine and Science in Sports and Exercise, 1999. 31(6): p. 800-808.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10378906
  3. Levine, B.D. and J. StrayGundersen, ''Living high training low'': Effect of moderate-altitude acclimatization with low-altitude training on performance. Journal of Applied Physiology, 1997. 83(1): p. 102-112.→ http://jap.physiology.org/content/jap/83/1/102.full.pdf?maxtoshow=&HITS=10&hits=10&RESULTFORMAT=&author1=levine%20bd&searchid=1097855766635_6177&stored_search=&FIRSTINDEX=0&sortspec=relevance&volume=83&firstpage=102
  4. Coyle, E.F., M.K. Hopper, and A.R. Coggan, Maximal oxygen uptake relative to plasma volume expansion. Int J Sports Med, 1990. 11(2): p. 116-9.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1692570
  5. Hahn, A.G. and C.J. Gore, The effect of altitude on cycling performance: a challenge to traditional concepts. Sports Med, 2001. 31(7): p. 533-57.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11428690
  6. Marx, J.J. and P.C. Vergouwen, Packed-cell volume in elite athletes. Lancet, 1998. 352(9126): p. 451.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9708755
  7. Gledhill, N., Blood doping and related issues: a brief review. Med Sci Sports Exerc, 1982. 14(3): p. 183-9.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7109883
  8. Gledhill, N., The influence of altered blood volume and oxygen transport capacity on aerobic performance. Exerc Sport Sci Rev, 1985. 13: p. 75-93.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3891376
  9. Sperlich, B., et al., Is leg compression beneficial for alpine skiers? BMC Sports Sci Med Rehabil, 2013. 5(1): p. 18.→ http://www.biomedcentral.com/2052-1847/5/18
  10. Sperlich, B., et al., Squeezing the muscle: compression clothing and muscle metabolism during recovery from high intensity exercise. PLoS One, 2013. 8(4): p. e60923.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3629206/
  11. Noakes, T.D., Physiological models to understand exercise fatigue and the adaptations that predict or enhance athletic performance. Scand J Med Sci Sports, 2000. 10(3): p. 123-45.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10843507
  12. Allman, B.L. and C.L. Rice, Neuromuscular fatigue and aging: central and peripheral factors. Muscle Nerve, 2002. 25(6): p. 785-96.→ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12115966
  13. Noakes, T.D., J.E. Peltonen, and H.K. Rusko, Evidence that a central governor regulates exercise performance during acute hypoxia and hyperoxia. Journal of Experimental Biology, 2001. 204(Pt 18): p. 3225-34.→ http://jeb.biologists.org/content/204/18/3225.long